CAS: 80498-15-3 Factoty Supply und Food Grade Enzyme Laccase
Basisinformation
Modell: 80498-15-3
Produktbeschreibung
Modell Nr .: 80498-15-3 Zertifizierung: FDA Aufbewahrungsmethode: Normal Typ: Dextranase Enzym Marke: Dahua Herkunft: China Nährwert: Nicht ernährungsphysiologisch Verpackungsmaterial: Trommel Lagerfähigkeit: 12 Monate Assay: 99% Spezifikation: 80498 -15-3 HS-Code: 3822009000 Laccase
Produktname: LACCASE
CAS: 80498-15-3
EINECS: 420-150-4
Laccases (EC 1.10.3.2) sind Kupfer enthaltende Oxidase-Enzyme, die in vielen Pflanzen, Pilzen und Mikroorganismen gefunden werden. Das Kupfer ist an mehreren Stellen gebunden; Typ 1, Typ 2 und / oder Typ 3. Das Ensemble der Typen 2 und 3 Kupfer wird als trinuclearer Cluster bezeichnet (siehe Abbildung). Typ 1 Kupfer steht zur Wirkung von Lösungsmitteln wie Wasser zur Verfügung. Es kann durch Quecksilber verdrängt, durch Kobalt ersetzt oder über ein Kupferkomplexon entfernt werden. Die Entfernung von Typ-1-Kupfer führt zu einer Abnahme der Laccase-Aktivität. Cyanid kann alle Kupfer aus dem Enzym entfernen, aber die Wiedereinbettung mit Typ 1 und Typ 2 Kupfer hat sich als unmöglich erwiesen. Typ 3 Kupfer kann jedoch wieder in das Enzym eingebettet werden. Laccasen wirken auf Phenole und ähnliche Moleküle, die eine Ein-Elektronen-Oxidation durchführen, die schlecht definiert sind. Es wird vorgeschlagen, dass Laccasen eine Rolle bei der Bildung von Lignin spielen, indem sie die oxidative Kupplung von Monolignolen, einer Familie von natürlich vorkommenden Phenolen, fördern. [1] Laccasen können polymer sein, und die enzymatisch aktive Form kann ein Dimer oder Trimer sein. Andere Laccasen, wie sie vom Pilz Pleurotus ostreatus produziert werden, spielen eine Rolle bei der Abbauproduktion von Lignin und können daher in die breite Kategorie der Ligninasen einbezogen werden.
Denn Laccase gehört zur Oxidase-Enzym-Familie Sauerstoff als zweites Substrat für die enzymatische Wirkung
Spectrophotometrie kann zur Detektion von Laccasen unter Verwendung der Substrate ABTS, Syringaldazin, 2,6-Dimethoxyphenol und Dimethyl-p-phenylendiamin verwendet werden. Die Aktivität kann auch mit einem Sauerstoffsensor überwacht werden, da die Oxidation des Substrats mit der Reduktion von Sauerstoff zu Wasser gepaart wird.
Laccase wurde zuerst von Gabriel Bertrand im Jahre 1894 in chinesischem Lackbaumsaft untersucht, wo es dient Bei der Bildung von Lack (daher der Name "Laccase").
Laccase ist in der Lage, die Ringspaltung von aromatischen Verbindungen zu katalysieren. Es zeichnet sich durch "Bewölkung" im Endprodukt aus. Laccase kann der Würze oder am Ende des Prozesses hinzugefügt werden, um die Polyphenole zu entfernen, die noch im Bier bleiben können. Die von Laccasen gebildeten Polyphenolkomplexe können durch Filtration abgetrennt werden und entfernen die Wahrscheinlichkeit, dass der Hazing-Effekt auftritt.
Laccase kann auch überschüssigen Sauerstoff im Bier entfernen und die Lagerfähigkeit von Bier erhöhen > In Fruchtsäften wie Apfel und Traube, überschüssige Oxidation von Phenolen verursacht negative Auswirkungen auf den Geschmack, Farbe, Geruch und Mundgefühl. Laccase wurde vorgeschlagen, um die Oxidation von Polyphenolen zu verzögern und den Saft zu stabilisieren.
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Produktname: LACCASE
CAS: 80498-15-3
EINECS: 420-150-4
Laccases (EC 1.10.3.2) sind Kupfer enthaltende Oxidase-Enzyme, die in vielen Pflanzen, Pilzen und Mikroorganismen gefunden werden. Das Kupfer ist an mehreren Stellen gebunden; Typ 1, Typ 2 und / oder Typ 3. Das Ensemble der Typen 2 und 3 Kupfer wird als trinuclearer Cluster bezeichnet (siehe Abbildung). Typ 1 Kupfer steht zur Wirkung von Lösungsmitteln wie Wasser zur Verfügung. Es kann durch Quecksilber verdrängt, durch Kobalt ersetzt oder über ein Kupferkomplexon entfernt werden. Die Entfernung von Typ-1-Kupfer führt zu einer Abnahme der Laccase-Aktivität. Cyanid kann alle Kupfer aus dem Enzym entfernen, aber die Wiedereinbettung mit Typ 1 und Typ 2 Kupfer hat sich als unmöglich erwiesen. Typ 3 Kupfer kann jedoch wieder in das Enzym eingebettet werden. Laccasen wirken auf Phenole und ähnliche Moleküle, die eine Ein-Elektronen-Oxidation durchführen, die schlecht definiert sind. Es wird vorgeschlagen, dass Laccasen eine Rolle bei der Bildung von Lignin spielen, indem sie die oxidative Kupplung von Monolignolen, einer Familie von natürlich vorkommenden Phenolen, fördern. [1] Laccasen können polymer sein, und die enzymatisch aktive Form kann ein Dimer oder Trimer sein. Andere Laccasen, wie sie vom Pilz Pleurotus ostreatus produziert werden, spielen eine Rolle bei der Abbauproduktion von Lignin und können daher in die breite Kategorie der Ligninasen einbezogen werden.
Denn Laccase gehört zur Oxidase-Enzym-Familie Sauerstoff als zweites Substrat für die enzymatische Wirkung
Spectrophotometrie kann zur Detektion von Laccasen unter Verwendung der Substrate ABTS, Syringaldazin, 2,6-Dimethoxyphenol und Dimethyl-p-phenylendiamin verwendet werden. Die Aktivität kann auch mit einem Sauerstoffsensor überwacht werden, da die Oxidation des Substrats mit der Reduktion von Sauerstoff zu Wasser gepaart wird.
Laccase wurde zuerst von Gabriel Bertrand im Jahre 1894 in chinesischem Lackbaumsaft untersucht, wo es dient Bei der Bildung von Lack (daher der Name "Laccase").
Laccase ist in der Lage, die Ringspaltung von aromatischen Verbindungen zu katalysieren. Es zeichnet sich durch "Bewölkung" im Endprodukt aus. Laccase kann der Würze oder am Ende des Prozesses hinzugefügt werden, um die Polyphenole zu entfernen, die noch im Bier bleiben können. Die von Laccasen gebildeten Polyphenolkomplexe können durch Filtration abgetrennt werden und entfernen die Wahrscheinlichkeit, dass der Hazing-Effekt auftritt.
Laccase kann auch überschüssigen Sauerstoff im Bier entfernen und die Lagerfähigkeit von Bier erhöhen > In Fruchtsäften wie Apfel und Traube, überschüssige Oxidation von Phenolen verursacht negative Auswirkungen auf den Geschmack, Farbe, Geruch und Mundgefühl. Laccase wurde vorgeschlagen, um die Oxidation von Polyphenolen zu verzögern und den Saft zu stabilisieren.
Produktliste
Produktgruppe : Lebensmittelzusatzstoffe > Enzym Vorbereitung
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